Jacques Côté a obtenu son doctorat à l’Université Laval après avoir caractérisé la structure et la fonction d’Endo G, une endonucléase impliquée dans la réplication de l’ADN mitochondrial et de l’apoptose cellulaire. Il a fait par la suite une formation postdoctorale avec le Dr Jerry Workman à Penn State University, où il a identifié et caractérisé les complexes de remodelage de la chromatine (SWI/SNF) impliqués dans l’activation des gènes. En 1997, il a rejoint l’Université Laval où il est actuellement professeur titulaire au département de biologie moléculaire, biochimie médicale et pathologie, détenant la Chaire de recherche du Canada en biologie de la chromatine et épigénétique moléculaire. Ses projets de recherche caractérisent le rôle dynamique de la chromatine dans la régulation des fonctions nucléaires et la prolifération cellulaire. Son travail utilise le système modèle de levure ainsi que les cellules humaines pour définir la structure, la fonction et la régulation des complexes modifiant les histones, impliqués dans l’expression et le maintien du génome. La recherche dans son laboratoire a conduit à d’importantes découvertes sur les mécanismes de régulation de la transcription des gènes, et la réponse cellulaire aux dommages sur l’ADN, en utilisant une expertise en biologie et génétique moléculaire, biochimie, épigénétique, génomique, protéomique et édition du génome.
Les travaux du laboratoire Côté visent à comprendre la dynamique de la chromatine en lien avec la régulation de l’expression des gènes, la réparation des dommages sur l’ADN et la réplication. Ils étudient des complexes multiprotéiques qui contrôlent l’acétylation et la méthylation des histones et la composition de la chromatine. Ils dissèquent les mécanismes moléculaires de l’épigénétique, au cours desquels des signaux envoyés à la chromatine identifient différentes régions du génome et sont lus par des effecteurs, traduisant une réponse biologique. Ce travail a caractérisé la structure et la fonction de plusieurs complexes protéiques, identifiant leurs modules intrinsèques de reconnaissance de signatures épigénétiques des histones. Des découvertes du laboratoire ont identifié et caractérisé en détails le complexe acétyltransférase hautement conservé NuA4/TIP60 et démontré pour la première fois le rôle essentiel d’activités modifiant la chromatine dans les processus de réparation et réplication de l’ADN chez les eucaryotes. La bonne écriture et lecture de ces marques épigénétiques conduit à des changements dans la dynamique chromatinienne, de manière ciblée dans le génome, et ce processus est perturbé dans le cancer. En fait, la grande majorité des activités étudiées par le laboratoire Côté sont des suppresseurs de tumeur et Tip60 lui-même est dérégulé dans un très large spectre de cancers.
9, rue McMahon
2784-2
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Canada G1R 2J6
- Asgaritarghi, GolarehÉtudiant 3e cycleL'Hôtel-Dieu de Québec+1 418-525-4444, poste 15535golareh.asgaritarghi@crchudequebec.ulaval.ca
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2784
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Canada G1R 3S3 - Boisvert, CamilleStagiairecamille.boisvert@crchudequebec.ulaval.ca
- Cadoret, ErellÉtudiant 3e cycleL'Hôtel-Dieu de Québec+1 418-525-4444, poste 15535erell.cadoret@crchudequebec.ulaval.ca
9 rue McMahon
2784
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Canada G1R 3S3 - Clerf, ÉmileÉtudiant 3e cycleL'Hôtel-Dieu de Québec+1 418-525-4444, poste 16496emile.clerf@crchudequebec.ulaval.ca
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3744
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Canada G1R 3S3 - Côté, ValérieEmployéL'Hôtel-Dieu de Québec+1 418-525-4444, poste 15356+1 418-525-4444, poste 15535+1 418-691-5439Valerie.Cote@crchudequebec.ulaval.ca
9, McMahon
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Canada G1R 2J6 - Lachance, CatherineEmployéL'Hôtel-Dieu de Québec+1 418-525-4444, poste 15535+1 418-691-5439Catherine.Lachance@crchudequebec.ulaval.ca
9, rue McMahon
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Canada G1R 3S3 - Mameri, AmelÉtudiant 3e cycleL'Hôtel-Dieu de Québec+1 418-525-4444, poste 15535amel.mameri@crchudequebec.ulaval.ca
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Canada G1R 3S3 - Mameri, AmelÉtudiant 2e cycleL'Hôtel-Dieu de Québec+1 418-525-4444, poste 15535amel.mameri@crchudequebec.ulaval.ca
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Canada G1R 3S3 - Pozharskaia, VasilisaStagiaire postdoctoralL'Hôtel-Dieu de Québec+1 418-525-4444, poste 15535vasilisa.pozharskaia@crchudequebec.ulaval.ca
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Canada G1R 3S3 - Sudarshan, DeepthiÉtudiant 3e cycleL'Hôtel-Dieu de Québec+1 418-525-4444, poste 15535deepthi.sudarshan.1@ulaval.cadeepthi.sudarshan@crchudequebec.ulaval.ca
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Canada G1R 3S3 - Sudarshan, DeepthiEmployéL'Hôtel-Dieu de Québec+1 418-525-4444, poste 15535deepthi.sudarshan.1@ulaval.cadeepthi.sudarshan@crchudequebec.ulaval.ca
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Canada G1R 3S3 - Xu, KeÉtudiant 3e cycleL'Hôtel-Dieu de Québec+1 418-525-4444, poste 15535ke.xu.1@ulaval.cake.xu@crchudequebec.ulaval.ca
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Canada G1R 3S3 - Yustis Rubio, Juan carlosÉtudiant 3e cycle+1 418-525-4444, poste 15535yustis.juan-carlos@crchudequebec.ulaval.ca
JAZF1: A metabolic actor subunit of the NuA4/TIP60 chromatin modifying complex
Article de revueFront Cell Dev Biol, 11 , 2023.
MORF and MOZ acetyltransferases target unmethylated CpG islands through the winged helix domain
Article de revueNat Commun, 14 (1), 2023.
The MOZ-BRPF1 acetyltransferase complex in epigenetic crosstalk linked to gene regulation, development, and human diseases
Article de revueFront Cell Dev Biol, 10 , 2022.
Characterization of multiple interactions between the envelope E protein of SARS-CoV-2 and human BRD4
Article de revueSTAR Protoc, 3 (4), 2022.
A balancing act: interactions within NuA4/TIP60 regulate picNuA4 function in Saccharomyces cerevisiae and humans
Article de revueGenetics, 222 (3), 2022.
Recurrent chromosomal translocations in sarcomas create a megacomplex that mislocalizes NuA4/TIP60 to Polycomb target loci
Article de revueGenes Dev, 36 (11-12), 2022.
Binding of the SARS-CoV-2 envelope E protein to human BRD4 is essential for infection
Article de revueStructure, 30 (9), 2022.
Oncogenic ZMYND11-MBTD1 fusion protein anchors the NuA4/TIP60 histone acetyltransferase complex to the coding region of active genes
Article de revueCell Rep, 39 (11), 2022.
MRG Proteins Are Shared by Multiple Protein Complexes With Distinct Functions
Article de revueMol Cell Proteomics, 21 (7), 2022.
New insights into the DNA repair pathway choice with NuA4/TIP60
Article de revueDNA Repair (Amst), 113 , 2022.
Projets actifs
- Defining nucleosome features regulating the function of chromatin modifiers and remodelers, du 2022-04-01 au 2027-03-31
- Functional analysis of the NuA4/TIP60 complex in epigenetic mechanisms linked to genome expression and stability, du 2022-03-01 au 2027-03-31
- Functional analysis of the NuA4/TIP60 complex in epigenetic mechanisms linked to genome expression and stability, du 2022-10-01 au 2027-09-30
- Mécanismes moléculaires orchestrant la transition épithélio-mésenchymateuse, du 2023-04-01 au 2026-03-31
- Plateforme de culture cellulaire pour l'analyse fonctionnelle de modificateurs épigénétiques liés aux maladies humaines, du 2022-04-01 au 2023-09-28
- Role of MYST-ING acetyltransferase complexes in transcription regulation, cell fate and disease, du 2022-07-01 au 2027-06-30
- Tetrahymena thermophila - un model évolutionnaire divergent pour découvrir de nouveau modes de régulation transcriptionnelle, du 2022-03-15 au 2025-03-14
- Understanding the molecular determinants of high-grade endometrial stromal sarcomas, du 2022-09-01 au 2024-08-31
Projets terminés récemment
- Chaire de recherche du Canada en biologie de la chromatine et épigénétique moléculaire, du 2015-01-01 au 2021-12-31
- Control of Genome Expression and Maintenance by MYST-ING Tumor Suppressor Complexes., du 2015-07-01 au 2022-06-30
- Gene Application to engage a Model Organism Researcher – ING3, du 2021-09-01 au 2022-08-31