Titulaire d’un Ph.D. en biologie cellulaire et moléculaire, la Dre Josée N. Lavoie est chercheure régulière au Centre de recherche du CHU de Québec-Université Laval, axe oncologie, et professeure titulaire au département de biologie moléculaire, biochimie médicale et pathologie de la Faculté de médecine de l’Université Laval. Elle est également chercheur régulier au Centre de recherche sur le cancer de l’Université Laval, et directrice des programmes de 2e et 3e cycles en biologie cellulaire et moléculaire de la Faculté de médecine de l’Université Laval. Ses travaux de recherche se concentrent sur les aspects fondamentaux de la biologie cellulaire, notamment sur les mécanismes moléculaires qui contrôlent la division cellulaire et les changements morphologiques pertinents au développement des propriétés malignes des cellules tumorales. Ses travaux ont contribué à identifier le rôle des petits chaperons moléculaires de la famille des protéines de choc thermique dans la résistance cellulaire au stress et le remodelage du cytosquelette ainsi qu’à mettre en évidence les processus de mort cellulaire  non apoptotiques dans les cellules cancéreuses.

La Dre Lavoie a reçu le prix d’excellence 2016 du département de biologie moléculaire, de biochimie médicale et de pathologie pour ses contributions à la recherche, l’enseignement et la gestion académique. Elle a été sollicitée, à titre d’expert, pour siéger sur de nombreux comités d’évaluation par les pairs des programmes de recherche et de formation aux études graduées.

Définir le mode d’action du complexe chaperon HSPB8-BAG3 dans la morphodynamique cellulaire
Le remodelage de la forme cellulaire est essentiel lors de processus tels que la mitose et la différenciation cellulaire. Il est largement dirigé par l’assemblage et le désassemblage des structures mécanosensibles à base d’actine, qui contrôlent la tension cellulaire. En favorisant la séquestration, le recyclage ou la dégradation des protéines, les chaperons moléculaires apparaissent essentiels pour maintenir la dynamique et l’intégrité des structures macromoléculaires qui forment ces structures. Plus précisément, les chaperons de la petite famille HSP (HSPB), notamment le complexe HSPB8-BAG3, y contribuent et sont suractivés dans les cellules malignes. La pertinence physiopathologique du complexe HSPB8-BAG3 a récemment été découverte chez l’homme par l’identification de mutations dans BAG3 et HSPB8 qui conduisent à des maladies rares, dont la myopathie myofibrillaire caractérisée par la fragmentation des fibres d’actine musculaire.

Les résultats de ces recherches fourniront des connaissances sur les cibles pertinentes pour la conception de nouvelles thérapies moléculaires.

Identifier les éléments régulateurs de la morphodynamique nucléaire en réponse au stress mécanique
La formation des métastases implique l’invasion des cellules tumorales à travers les espaces serrés de la matrice interstitielle. Ce processus nécessite une déformation cellulaire importante qui est limitée par le noyau. Le noyau est entouré d’une enveloppe nucléaire comprenant un réseau rigide de filaments intermédiaires, la lamina, qui protège le bagage génétique et offre une résistance à la déformation. Les avancées récentes laissent croire qu’un remodelage de l’architecture du noyau contribue à la migration sous confinement dans un environnement tridimensionnel et influence la stabilité du génome. Ce remodelage induit par les forces mécaniques serait contrôlé via des connections physiques entre un réseau périnucléaire contractile formé d’actine,de myosin II et de la lamina; il impliquerait des changements dans l’organisation de la chromatine et l’expression des gènes.

Les résultats de ces recherches permettront de mettre en évidence des mécanismes régulateurs exploités par les cellules tumorales lors de la formation des métastases.

L'Hôtel-Dieu de Québec
9, rue McMahon
3724-1
Québec, Québec
Canada G1R 2J6
35 enregistrements « 4 de 4 »

Lavoie JN, Lambert H, Hickey E, Weber LA, Landry J

Modulation of cellular thermoresistance and actin filament stability accompanies phosphorylation-induced changes in the oligomeric structure of heat shock protein 27.

Article de revue

Mol Cell Biol, 15 (1), p. 505-16, 1995, ISSN: 0270-7306.

Résumé | Liens:

Lavoie JN, Hickey E, Weber LA, Landry J

Modulation of actin microfilament dynamics and fluid phase pinocytosis by phosphorylation of heat shock protein 27.

Article de revue

J Biol Chem, 268 (32), p. 24210-4, 1993, ISSN: 0021-9258.

Résumé | Liens:

Lavoie JN, Gingras-Breton G, Tanguay RM, Landry J

Induction of Chinese hamster HSP27 gene expression in mouse cells confers resistance to heat shock. HSP27 stabilization of the microfilament organization.

Article de revue

J Biol Chem, 268 (5), p. 3420-9, 1993, ISSN: 0021-9258.

Résumé | Liens:

Rollet E, Lavoie JN, Landry J, Tanguay RM

Expression of Drosophila's 27 kDa heat shock protein into rodent cells confers thermal resistance.

Article de revue

Biochem Biophys Res Commun, 185 (1), p. 116-20, 1992, ISSN: 0006-291X.

Résumé | Liens:

Landry J, Lambert H, Zhou M, Lavoie JN, Hickey E, Weber LA, Anderson CW

Human HSP27 is phosphorylated at serines 78 and 82 by heat shock and mitogen-activated kinases that recognize the same amino acid motif as S6 kinase II.

Article de revue

J Biol Chem, 267 (2), p. 794-803, 1992, ISSN: 0021-9258.

Résumé | Liens:

35 enregistrements « 4 de 4 »
Signaler des ajouts ou des modifications

Projets actifs

  • Centre de recherche du CHU de Québec - Université Laval, Subvention, Centre hospitalier universitaire de Québec - Université Laval, Centres de recherche affiliés, du 2017-01-01 au 2099-12-31
  • Centre de recherche sur le cancer, Subvention, Institutionnel - BDR, BDR - Centres de recherche reconnus, du 1996-05-01 au 2023-04-30
  • Identifier les caractéristiques définissant les cellules tumorales qui favorisent le caractère envahissant, Subvention, Société de recherche sur le cancer, Subvention de fonctionnement, du 2018-09-01 au 2020-08-31
  • Tyrosine kinase signaling in Nuclear Morphodynamics., Subvention, Conseil de recherches en sciences naturelles et génie Canada, Subventions à la découverte SD (individuelles et d'équipe), du 2016-04-01 au 2021-03-31

Projets terminés récemment

  • (FRSQ 78523) Mécanismes régulateurs du contrôle de qualité protéique dans la morphodynamique des cellules cancéreuses, Subvention, Fondation du CHU de Québec, du 2017-04-11 au 2018-04-10
Information provenant du registre des projets de recherche de l'Université Laval