Titulaire d’un Ph.D. en biologie cellulaire et moléculaire, la Dre Josée N. Lavoie est chercheure régulière au Centre de recherche du CHU de Québec-Université Laval, axe oncologie, et professeure titulaire au département de biologie moléculaire, biochimie médicale et pathologie de la Faculté de médecine de l’Université Laval. Elle est également chercheur régulier au Centre de recherche sur le cancer de l’Université Laval, et directrice des programmes de 2e et 3e cycles en biologie cellulaire et moléculaire de la Faculté de médecine de l’Université Laval. Ses travaux de recherche se concentrent sur les aspects fondamentaux de la biologie cellulaire, notamment sur les mécanismes moléculaires qui contrôlent la division cellulaire et les changements morphologiques pertinents au développement des propriétés malignes des cellules tumorales. Ses travaux ont contribué à identifier le rôle des petits chaperons moléculaires de la famille des protéines de choc thermique dans la résistance cellulaire au stress et le remodelage du cytosquelette ainsi qu’à mettre en évidence les processus de mort cellulaire  non apoptotiques dans les cellules cancéreuses.

La Dre Lavoie a reçu le prix d’excellence 2016 du département de biologie moléculaire, de biochimie médicale et de pathologie pour ses contributions à la recherche, l’enseignement et la gestion académique. Elle a été sollicitée, à titre d’expert, pour siéger sur de nombreux comités d’évaluation par les pairs des programmes de recherche et de formation aux études graduées.

Définir le mode d’action du complexe chaperon HSPB8-BAG3 dans la morphodynamique cellulaire
Le remodelage de la forme cellulaire est essentiel lors de processus tels que la mitose et la différenciation cellulaire. Il est largement dirigé par l’assemblage et le désassemblage des structures mécanosensibles à base d’actine, qui contrôlent la tension cellulaire. En favorisant la séquestration, le recyclage ou la dégradation des protéines, les chaperons moléculaires apparaissent essentiels pour maintenir la dynamique et l’intégrité des structures macromoléculaires qui forment ces structures. Plus précisément, les chaperons de la petite famille HSP (HSPB), notamment le complexe HSPB8-BAG3, y contribuent et sont suractivés dans les cellules malignes. La pertinence physiopathologique du complexe HSPB8-BAG3 a récemment été découverte chez l’homme par l’identification de mutations dans BAG3 et HSPB8 qui conduisent à des maladies rares, dont la myopathie myofibrillaire caractérisée par la fragmentation des fibres d’actine musculaire.

Les résultats de ces recherches fourniront des connaissances sur les cibles pertinentes pour la conception de nouvelles thérapies moléculaires.

Identifier les éléments régulateurs de la morphodynamique nucléaire en réponse au stress mécanique
La formation des métastases implique l’invasion des cellules tumorales à travers les espaces serrés de la matrice interstitielle. Ce processus nécessite une déformation cellulaire importante qui est limitée par le noyau. Le noyau est entouré d’une enveloppe nucléaire comprenant un réseau rigide de filaments intermédiaires, la lamina, qui protège le bagage génétique et offre une résistance à la déformation. Les avancées récentes laissent croire qu’un remodelage de l’architecture du noyau contribue à la migration sous confinement dans un environnement tridimensionnel et influence la stabilité du génome. Ce remodelage induit par les forces mécaniques serait contrôlé via des connections physiques entre un réseau périnucléaire contractile formé d’actine,de myosin II et de la lamina; il impliquerait des changements dans l’organisation de la chromatine et l’expression des gènes.

Les résultats de ces recherches permettront de mettre en évidence des mécanismes régulateurs exploités par les cellules tumorales lors de la formation des métastases.

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Bilodeau N, Fiset A, Boulanger MC, Bhardwaj S, Winstall E, Lavoie JN, Faure RL

Proteomic analysis of Src family kinases signaling complexes in Golgi/endosomal fractions using a site-selective anti-phosphotyrosine antibody: identification of LRP1-insulin receptor complexes.

Article de revue

J Proteome Res, 9 (2), p. 708-17, 2010, ISSN: 1535-3893.

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Landry MC, Sicotte A, Champagne C, Lavoie JN

Regulation of cell death by recycling endosomes and golgi membrane dynamics via a pathway involving Src-family kinases, Cdc42 and Rab11a.

Article de revue

Mol Biol Cell, 20 (18), p. 4091-106, 2009, ISSN: 1059-1524.

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Li S, Szymborski A, Miron MJ, Marcellus R, Binda O, Lavoie JN, Branton PE

The adenovirus E4orf4 protein induces growth arrest and mitotic catastrophe in H1299 human lung carcinoma cells.

Article de revue

Oncogene, 28 (3), p. 390-400, 2009, ISSN: 0950-9232.

Résumé | Liens:

Smadja-Lamere N, Boulanger MC, Champagne C, Branton PE, Lavoie JN

JNK-mediated phosphorylation of paxillin in adhesion assembly and tension-induced cell death by the adenovirus death factor E4orf4.

Article de revue

J Biol Chem, 283 (49), p. 34352-64, 2008, ISSN: 0021-9258.

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Landry MC, Robert A, Lavoie JN

[Alternative cell death pathways: lessons learned from a viral protein]

Article de revue

Bull Cancer, 93 (9), p. 921-30, 2006, ISSN: 0007-4551.

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Robert A, Smadja-Lamere N, Landry MC, Champagne C, Petrie R, Lamarche-Vane N, Hosoya H, Lavoie JN

Adenovirus E4orf4 hijacks rho GTPase-dependent actin dynamics to kill cells: a role for endosome-associated actin assembly.

Article de revue

Mol Biol Cell, 17 (7), p. 3329-44, 2006, ISSN: 1059-1524.

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Bilodeau N, Fiset A, Poirier GG, Fortier S, Gingras MC, Lavoie JN, Faure RL

Insulin-dependent phosphorylation of DPP IV in liver. Evidence for a role of compartmentalized c-Src.

Article de revue

FEBS J, 273 (5), p. 992-1003, 2006, ISSN: 1742-464X.

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Miron MJ, Gallouzi IE, Lavoie JN, Branton PE

Nuclear localization of the adenovirus E4orf4 protein is mediated through an arginine-rich motif and correlates with cell death.

Article de revue

Oncogene, 23 (45), p. 7458-68, 2004, ISSN: 0950-9232.

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Champagne C, Landry MC, Gingras MC, Lavoie JN

Activation of adenovirus type 2 early region 4 ORF4 cytoplasmic death function by direct binding to Src kinase domain.

Article de revue

J Biol Chem, 279 (24), p. 25905-15, 2004, ISSN: 0021-9258.

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Robert A, Miron MJ, Champagne C, Gingras MC, Branton PE, Lavoie JN

Distinct cell death pathways triggered by the adenovirus early region 4 ORF 4 protein.

Article de revue

J Cell Biol, 158 (3), p. 519-28, 2002, ISSN: 0021-9525.

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Projets actifs

  • Centre de recherche du CHU de Québec - Université Laval, Subvention, Centre hospitalier universitaire de Québec - Université Laval, Centres de recherche affiliés, du 2017-01-01 au 2099-12-31
  • Centre de recherche sur le cancer, Subvention, Institutionnel - BDR, BDR - Centres de recherche reconnus, du 1996-05-01 au 2023-04-30
  • Identifier les caractéristiques définissant les cellules tumorales qui favorisent le caractère envahissant, Subvention, Société de recherche sur le cancer, Subvention de fonctionnement, du 2018-09-01 au 2020-08-31
  • Tyrosine kinase signaling in Nuclear Morphodynamics., Subvention, Conseil de recherches en sciences naturelles et génie Canada, Subventions à la découverte SD (individuelles et d'équipe), du 2016-04-01 au 2021-03-31

Projets terminés récemment

  • (FRSQ 78523) Mécanismes régulateurs du contrôle de qualité protéique dans la morphodynamique des cellules cancéreuses, Subvention, Fondation du CHU de Québec, du 2017-04-11 au 2018-04-10
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