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BOTTIN

Christian Salesse

Formation
Postdoctorat (Mainz Universität, Allemagne)

Ph.D. (biophysique, UQTR, 1986)

M.Sc. (biophysique, UQTR, 1981)

B.Sc. (biologie médicale, UQTR, 1979)

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Autres opportunités de carrière
Axe principal
Médecine régénératrice
Adresse(s)
Hôpital du Saint-Sacrement
1050, chemin Sainte-Foy
CUO-Recherche
Québec (Québec)
CANADA G1S 4L8

Téléphone(s)
+1 418-682-7569
Télécopieur(s)
+1 418-682-8000
Courriel(s)
christian.salesse@fmed.ulaval.ca

Dans l'oeil, la lumière traverse les couches de cellules nerveuses de la rétine avant d'atteindre les photorécepteurs visuels et, ensuite, l'épithélium pigmentaire rétinien (EPR). Chez l'homme, il existe deux types de photorécepteurs : les cônes et les bâtonnets. Les segments externes des photorécepteurs sont spécialisés dans la phototransduction visuelle. Ils renferment un empilement de membranes en forme de disques. C'est au niveau de la membrane de ces disques que se trouvent le pigment visuel, la rhodopsine, ainsi que la transducine et la phosphodiestérase. L’absorption de lumière par la rhodopsine permet d’activer la transducine qui va ensuite à son tour activer la phosphodiestérase, ce qui va provoquer la fermeture des pores de la membrane plasmique et l’hyperpolarisation des photorécepteurs. La transducine et la phosphodiestérase sont des protéines acylées dont l’action prend place à la surface de la membrane des disques des photorécepteurs. Il est donc important de comprendre comment ce processus est modulé par l’interaction entre ces protéines et les membranes.

La fermeture des pores provoque aussi une chute importante de la concentration intracellulaire en calcium qui a un effet majeur sur la conformation de la recoverine. En effet, à la noirceur, la conformation de la recoverine à une concentration de calcium de 500 nM permet sa liaison membranaire par le biais de son acylation (groupement myristoyl). Cependant, à la lumière, la concentration de calcium chute à 50 nM, ce qui provoque un changement conformationnel de la recoverine, l’enfouissement de son myristoyl dans la protéine et sa dissociation membranaire. Nous sommes intéressés à déterminer quels paramètres sont responsables de la modulation de la liaison membranaire de cette famille de protéines.
 
L’absorption de la lumière par la rhodopsine provoque aussi l’isomérisation de son chromophore, le 11-cis-rétinal en tout-trans-rétinal et sa dissociation de cette protéine. Il existe un processus permettant de régénérer l’isomère 11-cis-rétinal qui est appelé « cycle visuel ». Le tout-trans-rétinal est d’abord transformé en tout-trans-rétinol (vitamine A) dans les bâtonnets par une RDH (rétinol déshydrogénase) et transporté jusqu’à l’EPR. La LRAT (lécithine rétinol acyltransférase) va ensuite estérifier le tout-trans-rétinol qui sera isomérisé en 11-cis-rétinol par la RPE65 et retransformé 11-cis-rétinal par la 11-cis RDH (11-cis rétinol déshydrogénase). Pour mieux comprendre ce processus, nous souhaitons déterminer le mécanisme d’association membranaire de la RDH et de la LRAT.
 
 
 

Équipe de recherche

 

Étudiants à la maîtrise : Sarah Bernier, Kim Potvin-Fournier, Audrey-Anne Prévèreau
 
Étudiant au doctorat : Mustapha Lhor
 
Stagiaires postdoctoraux : Elodie Boisselier, Habib Horchani

Professionnelle de recherche : Line Cantin

Publications récentes (voir toutes les publications de ce chercheur)

Salesse C. [Physiology of the visual retinal signal: From phototransduction to the visual cycle]. Journal francais d'ophtalmologie,  2017. 40: 239-250
Potvin-Fournier K, Valois-Paillard G, Lefevre T, Cantin L, Salesse C, Auger M. Membrane fluidity is a driving force for recoverin myristoyl immobilization in zwitterionic lipids. Biochemical and biophysical research communications,  2017. 490: 1268-1273
Boisselier E, Demers E, Cantin L, Salesse C. How to gather useful and valuable information from protein binding measurements using Langmuir lipid monolayers. Advances in colloid and interface science,  2017. 243: 60-76
Calvez P, Schmidt TF, Cantin L, Klinker K, Salesse C. Phosphatidylserine Allows Observation of the Calcium-Myristoyl Switch of Recoverin and Its Preferential Binding. Journal of the American Chemical Society,  2016. Epub
Salesse C. Physiologie du signal visuel rétinien : de la phototransduction jusqu’au cycle visuel EM| consulte. Ophtalmologie,  2016. 13: [Article 21-026-K-10]
Potvin-Fournier K, Lefevre T, Picard-Lafond A, Marcotte C, Dufresne C, Cantin L, Salesse C, Auger M. Discriminating Lipid- from Protein-Calcium Binding To Understand the Interaction between Recoverin and Phosphatidylglycerol Model Membranes. Biochemistry,  2016. 55: 3481-91
Berner SC, Demers É, Cantin L, Bussières S, Salesse C. How To Decipher Protein and Peptide Selectivity for Lipids in Monolayers (Chapter 6) In: Wang C, Leblanc RM, eds.  Recent Progress in Colloid and Surface Chemistry with Biological Applications : American Chemical Society, 2015. p.109-128.
Duval C, Zaniolo K, Leclerc S, Salesse C, Guerin SL. Characterization of the human alpha9 integrin subunit gene: Promoter analysis and transcriptional regulation in ocular cells. Experimental eye research,  2015. 135: 146-63
Bernier S, Horchani H, Salesse C. Structure and binding of the C-terminal segment of R9AP to lipid monolayers. Langmuir : the ACS journal of surfaces and colloids,  2015. 31: 1967-79
Lhor M, Methot M, Horchani H, Salesse C. Structure of the N-terminal segment of human retinol dehydrogenase 11 and its preferential lipid binding using model membranes. Biochimica et biophysica acta,  2015. 1848: 878-85
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